domingo, 3 de octubre de 2010

Enzimas

Las enzimas son catalizadores organicos cuya función principal es acelerar los multiples procesos metabólicos en los organismos vivos. Éstas actúan en dichos procesos de manera que elevan significativamente, acelerando la velocidad de reacción del proceso.
De todas las clases de máquinarias moleculares, las enzimas son las más importantes. Sin sus capacidades catalíticas, la mayora parte de las miles de reacciones bioquímicas que sustentan los procesos vitales ocurrirían en velocidades muy bajas. Las enzimas son catalizadores con varias propiedades notables. En primer lugar, las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas a menudo son extraordinariamente elevadas. En segundo lugar, en marcado contraste con los catalizadores inorgánicos, las enzimas son muy específicas para las reacciones que catalizan, y rara vez forman productos secundarios. Por último, debido a sus estructuras relativamente grandes y complejas, las enzimas pueden regularse. Esto es muy importante en los seres vivos, que deben conservar energia y materias primas.
En pocas palabras un catalizador es una sustancia que aumneta la velocidad de una reacción química y que no se altera de forma permanente en el proceso de reacción. Los catalizadores realizan esta hazaña debido a que disminuyen la energia de activación que se requiere para una reacción química. Esto lo hacen, porque en su estructura se localiza un espacio conocido como sitio activo, por medio del cual se une a la molécula de sustrato.

Estructura  de la triosafosfato isomerasa
 Clasificación

las seis categorías principales de enzimas son las siguientes:

  • oxidorreductasas: son las enzimas que catalizan reacciones redox, en las cuales hay tranferencia de electrones y se cambia el estado de oxidación de uno  o más átomos en una molécula. Estas reacciones son conocidas como reacciones de oxido-reducción. Son ejemplos notables de este tipo de reacciones las que son llevadas a cabo por las deshidrogenasas y las reductasas.

  • transferasas: transfieren grupos moleculares de una molécula donadora a una molécula aceptora. En tales grupos entán el amino, el carboxilo, el carbonilo, el metilo, el fosforilo y el acilo. Algúnos ejemplos son las transcarboxilasas, transmetilasas, transaminasas.

  • hidrolasas: catalizan reacciones en las que se produce la roptura de enlaces como C-O, C-N y O-P, por la adición de agua. Ejemplos de este tipo de catalizadores son las esterasas, las fosfatasas y las peptidasas.

  • liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos como H2O, CO2 y NH3 para formar un doble enlace o se añaden a un doble enlace. Son ejemplos de liasas las dexcarboxilasas, las hidratasas, las deshidratasas, las desaminasas y las sintetasas.

  • isomerasas: se trata de un grupo heterogéneo de enzimas. Las isomerasa catalizan varios tipos de reacciones intramoleculares. Las epimerasas catalizan la inversión de átomos de carbono asimétricos y las mutasas catalizan la transferencia de grupos funcionales.

  • ligasas: catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato. Por ejemplo, la ligasa de ADN une entre sí fragmentos de cadenas de ADN.
Nomenclatura de las enzimas

Hay varias formas mediante las cuales se asignan un nombre a una enzima

  • nombres particulares: antiguamente, las enzimas recibían nombres particulares, designados por su descubridor. Al ir aumentando el número de enzimas conocidas, se hizo necesaria una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.

  • nombre sistemático: el nombre sistemáticode una enzima consta actualmente de 3 partes:
         -el sustrato preferente
         -el tipo de reacción realizado
         -terminación "asa"
         Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomeración de la                  glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.
          Muchas enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una manera unica para fijar cual de los
          dos sentidos se utiliza para nombrar la enzima. Así la glucosa fosfato isomerasa también podría
          llamarse fructosa fosfato isomerasa.

  • nomenclatura de la comisión enzimatica: el nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commision), seguidas por cuatro números separados por puntos. El primer número indica a cual de las seis clases de enzimas pertenece, el segundo se refiere a las distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción.
 Mecanismos de acción

Las enzimas pueden actuar de diversas formas, acontinuación se presentan algúnos.

  • reducción de la energia de activación mediante la creación de un ambiente en el cual el estado de transición es estabilizado (por ejemplo forzando la forma de un sustrato: la enzima produce un cambio de conformación del sustrato unido el cual pasa a un estado de transición, de modo que ve reducida la cantidad de energia que precisa para completar la transición).

  • reduciendo la energia del estado de transición sin afectar la forma del sustrato, mediante la creación de un ambiente con una distribución de carga óptima para que se genere dicho estado de transición.

  • proporcionando una ruta alternativa por ejemplo, reaccionando temporalmente con el sustrato para formar un complejo intermedio enzima/sustrato (ES), que no sería factible en ausencia de enzima.

  • reduciendo la variación de entropía de la reacción mediante la acción de orientar correctamente los sustratos, favoreciendo así que se produzca dicha reación.

  • incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de temperatura. El incremento de temperatura facilita la acción de la enzima y permite que se acelere su velocidad de reacción. Sin embargo, si la temperatura se eleva demasiado, provoca una desnaturalización de la enzima, reduciendo así su velocidad de reacción, y sólo recuperando su estructura y su actividad óptima cuando la temperatura se reduce. No obstante, algúnas enzimas son termolábiles y trabajan mejor a bajas temperaturas.
Mecanismo de reacción de una enzima

Cinética

la cinética enzimatica es el estudio cuantitativo de la catalísis enzimatica, que proporciona infromación sobre las velocidades de reacción. También mide la afinidad de la reacción por los sustratos y los inhibidores, además de dar indicios sobre los mecanismos de reacción. A su vez la cinetica enzimatica ayuda a comprender las fuerzas que regulan las vías metabólicas.
Un término útil para describir una reacción es el orden de lareacción. Éste se determina de forma empírica (medianteexperimentación) y se define como la suma de los exponentes de los términos de concentración en la expresión de velocidad. La determinación del orden de una reacción permite a un experimentador obtener conclusiones específicas con relación al mecanismo de la reacción. Se dice que una reacción de primer orden es aquella en la que la velocidad de una reacción depende del primer poder de un unico reactante y sugiere que el paso limitante de la velocidad es una reacción unimolecular y que no se requieren colisiones moleculares.
Mecanismo para una reacción catalizada por una enzima.
Cuando la reacción es de segundo orden se asume que es necesario el choque o colisiones moleculares y la velocidad de reaccion depende de las concentraciones de los dos sustratos y se dice que es bimolecular. Una reacción de orden cero es aquella en la que al incrementar la concentración del sustrato, la velocidad de reacción no varía, esto debido a que la concentración de sustrato es tan alta que satura los sitios cataíticos de la enzima.
Otra forma de hacer un estudio de la cinética enzimatica es a travez de la cinetica de Michaellis-Menten y el diagrama de Lineweaver-Burk. Además de los distintos cálculos establecidos.

Coenzimas

Las coenzimas son un grupo de moléculas orgánicas que dan versatilidad química a las enzimas, debido a que poseen grupos reactivos que no están presentes en las cadenas laterales de sus aminoácidos o a que pueden actuar como transportadoras de moléculas de sustrato. Algunas enzimas sólo se unen de manera transitoria a la enzima y son esencialmente cosustratos, mientras otras están unidas con firmeza por medio de enlaces covalentes o no covalentes.
Estructura del NADH




La mayoría de las coenzimas derivan de las vitaminas. Además existen determinadas sustancias semejantes a las vitaminas que los organismos pueden sintetizar en cantidades suficientes para facilitar reacciones catalizadas por enzimas. Algúnos ejemplos son el ácido lipoico, la carnitina, la coenzima Q, la biopterina, la S-adenosilmetionina y el ácido p-aminobenzoico.
las coenzimas pueden clasificarse conforme a su función en tres grupos:
-de transferencia electrones: participan en las reacciones redox; se incluyen el dinucleotido de nicotinamida y adenina (NAD), el fosfato de dinucleotido de nicotinamida y adenina (NADP), el dinucleotido de flavina y adenina (FAD), el mononucleotido de flavina (FMN), la coenzima Q (coQ) la tetrahidrobiopterina (BH4).
-transferencia de grupos funcionales: intervienen en la transferencia de diferentes grupos funcionales como el aldehido, acilo y amino. Algúnos ejemplos son el pirofosfato de tiamina (TPP), la coenzima A (coASH) y el fosfato de piridoxal.
-potencial de transferencia de alta energia: funcionan como coenzimas en el sentido intermediarios metabólicos o sirven como donadores de fosfato (o como donadores de moléculas pequeñas) o ambas cosas. Son ejemplos de estos la UDP-glucosa y el CDP (difosfato de citidina-etanolamina).

Sitios de interés

  • grupo de investigación TEP212. Universidad de Granada. http://www.ugr.es/~tep212/
  • Instutito de catalisis o protoleoquímica. Consejo superior de investigaciones cientificas. Madrid España. http://www.icp.csic.es/biocatalisis.html
  • Explican avances en estudio de enzimas para uso biotecnologico. Universidad Santiago de Chile.  http://www.usachaldia.cl/index.php?option=com_content&view=article&id=908%3Aexplican-avances-en-estudio-de-enzimas-para-uso-biotecnologico&Itemid=99. 
  • Enzima que protege el cerebro ayudaría a combatir el Alzheimer. http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/news/fullstory_103687.html. 
Herramientas informáticas y bibliografía.
  •  Nomenclatura de las enzimas http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz12.htm 
  • Enzimas.http://es.wikipedia.org/wiki/Enzima  Modificado el 15 de septiembre de 2010
  • Enzimas http://www.biologia.edu.ar/metabolismo/enzimas.htm#Enzimas.  actaulizado el 22 de octubre de 2004   
  • Coenzimas http://www.coenzima.com/. 
  • Mecanismos de acción enzimática http://www.angelfire.com/magic2/bioquimica/enzimas8.htm.
  • Enzimas  http://genesis.uag.mx/edmedia/material/quimicaII/enzimas.cfm 
  • Imagenes tomadas de http://www.Google.com/images